第一步：DCAF7和USP10的“牵手”🤝
之前的研究发现，DCAF7可以抑制G3BP1的泛素化，从而让它更稳定。那么问题来了：DCAF7是不是通过招募一个“去泛素化小能手”来帮G3BP1“续命”呢？
果然！通过IP-MS实验，我们发现USP10（一种去泛素化酶）是DCAF7的潜在合作伙伴。外源性和内源性Co-IP实验都证实了这一点（图2a-b）！DCAF7和USP10真的可以相互作用！
第二步：USP10是G3BP1的“稳定剂”⚖️
接下来，我们研究了USP10对G3BP1的影响。 敲低USP10后，G3BP1的蛋白水平明显下降，但mRNA水平没变化（图2c-f）。 过表达USP10后，G3BP1的蛋白水平显著上升，mRNA依然稳如泰山。 更关键的是，USP10敲低后，G3BP1的半衰期明显缩短（图2g），这和DCAF7敲低的结果一致！ 这说明USP10确实在调控G3BP1的稳定性！🔑
第三步：DCAF7是“红娘”，撮合USP10和G3BP1💞
最后，我们发现DCAF7其实是个“支架蛋白”，负责把USP10“拉”到G3BP1身边！ Co-IP实验显示，DCAF7缺失后，USP10和G3BP1的相互作用明显减弱（图2h-i）。
更有趣的是，在DCAF7敲低的细胞中，USP10敲低对G3BP1的影响完全消失了（图2j-k）！ 这说明DCAF7是USP10和G3BP1之间的“桥梁”，没有它，USP10就没办法稳定G3BP1了！🌉 总结一下： DCAF7通过招募USP10，帮助G3BP1去泛素化并稳定其蛋白水平。这个“三角关系”不仅揭示了G3BP1稳定的分子机制，还可能为
相关研究提供新思路！

图2
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