我们体内细胞众多的基因中,只有那些表达的基因使我们成为现在这个样子。特定的蛋白通过结合DNA上的关键位点——包含遗传信息的核酸,调节基因表达。
这些蛋白是怎样识别特定结合位点的?蛋白结构和DNA结构的改变,有时是结合位点内的DNA纽结或急剧弯曲,使得DNA-蛋白紧密结合。
研究人员认为DNA在这种遗传相互作用中是被动的一方。但是由伊利诺斯州大学生物物理学副教授Anjum Ansari发现,DNA并不是所想象的完全被动的。
为了对蛋白-DNA结合时发生的结构变化进行实时检测,Ansari及其同事利用一种细菌来源的检测蛋白,和持续一百亿分之一秒的激光脉冲加热、搅乱蛋白-DNA复合物,观察结合蛋白的动力学改变情况。这是首次利用激光脉冲升温光源法(laser temperature-jump technique,生物通编者译)研究蛋白-DNA复合物动力学。
Ansari说:“止流(stopped-flow)技术可以捕获毫秒时间内出现的生物分子的动力学变化,此次研究的目的是将时长范围缩小到微秒级别以下。”这种技术与止流测量方法结合,可直接观测DNA与蛋白结合过程。
Ansari发现DNA的结合时间级别与先前报道的一个碱基对瞬时降解的时间级别相似。推测,DNA可以自行的弯曲或者打结,蛋白识别弯曲的DNA结构并与之紧密结合。
Ansari及其同事的结论稍微背离传统教条,传统观点认为是蛋白结合DNA,而Ansari等认为DNA“弯曲特性”(bendability)指导蛋白到特定的DNA位点。
Ansari说这个新发现有助于研究蛋白识别特异结合位点的机制,为研发蛋白结合DNA特异位点的药物和以基因为基础的治疗方法提供一臂之力。
这些蛋白是怎样识别特定结合位点的?蛋白结构和DNA结构的改变,有时是结合位点内的DNA纽结或急剧弯曲,使得DNA-蛋白紧密结合。
研究人员认为DNA在这种遗传相互作用中是被动的一方。但是由伊利诺斯州大学生物物理学副教授Anjum Ansari发现,DNA并不是所想象的完全被动的。
为了对蛋白-DNA结合时发生的结构变化进行实时检测,Ansari及其同事利用一种细菌来源的检测蛋白,和持续一百亿分之一秒的激光脉冲加热、搅乱蛋白-DNA复合物,观察结合蛋白的动力学改变情况。这是首次利用激光脉冲升温光源法(laser temperature-jump technique,生物通编者译)研究蛋白-DNA复合物动力学。
Ansari说:“止流(stopped-flow)技术可以捕获毫秒时间内出现的生物分子的动力学变化,此次研究的目的是将时长范围缩小到微秒级别以下。”这种技术与止流测量方法结合,可直接观测DNA与蛋白结合过程。
Ansari发现DNA的结合时间级别与先前报道的一个碱基对瞬时降解的时间级别相似。推测,DNA可以自行的弯曲或者打结,蛋白识别弯曲的DNA结构并与之紧密结合。
Ansari及其同事的结论稍微背离传统教条,传统观点认为是蛋白结合DNA,而Ansari等认为DNA“弯曲特性”(bendability)指导蛋白到特定的DNA位点。
Ansari说这个新发现有助于研究蛋白识别特异结合位点的机制,为研发蛋白结合DNA特异位点的药物和以基因为基础的治疗方法提供一臂之力。