程序分析对接结果时，分析配体与受体间的相互作用，具体怎么分析？包括化合物分子与受体活性位点相互作用的氨基酸残基、分子形状契合度、静电作用力、疏水作用力和氢键等
1.簇分析：主要观察AD对接结果里的成簇情况，一般来说，比较可能的构象在你对接的总数中应该占据比较大的比例，因此，可以结合文献判断你的蛋白-配体联系。这是后续分析的基础
2.氢键分析：可以用PYMOL,DS,SYBYL等多种软件进行分析，了解受-配体相互作用
3.对接的结合能分析：可以根据AD自身的打分函数作为标准，确认对接配体与酶结合的紧密程度。
其它还有许多，需要结合你自己的体系进行分析，比如关键残基与底物的距离等等，

1、对接完成后，对于结果该如何分析？怎么才能得到有用的信息呢？
2、一些map文件是什么意思，在分析对接中有何作用呀？
3、聚类分析有何作用？
4、柔性残基的设置怎么回事，就是把活性位点设为柔性残基吗？
1:可以按照最低能量的构象观看结果，然后看蛋白与小分子相互作用的氨基酸残基，分析哪些关键氨基酸起重要作用
2：map是autogrid的时候产生的，你可以在打开dlg文件的时候，打开每个map文件
3：聚类分析，计算机认为小分子与蛋白结合时候的最佳构象聚类，且处于哪些能量范围
4：柔性残基对一些认为起关键作用的氨基酸参与柔性对接，来更准确的模拟对接状态（精确性有待考究）
活性位点可以参考晶体结构中的小分子结构所在位置

按照usr guide上面的格式，复制pdb文件里柔性氨基酸残基的原子坐标到那个pdbqt文件里面去。一般只有氨基酸残基的侧链是柔性的，位于骨架上的几个原子（阿尔法碳原子，形成肽键的N原子和C原子之类）一般都是刚性的，所以再参照说明书，把刚性的原子指定为root，贴上坐标，就行了吧。建好pdbqt文件以后，回头到刚性蛋白质pdbqt文件里面把柔性氨基酸残基的坐标删掉（omitted）。运行命令行的时候应该有选项，让你指定柔性pdbqt文件的。